本文選題：血管緊張素轉(zhuǎn)換酶 + 抑制肽　； 參考：《高等學(xué)�；瘜W(xué)學(xué)報(bào)》2017年07期

【摘要】：應(yīng)用分子模擬方法研究了血管緊張素轉(zhuǎn)換酶(Angiotensin-converting enzyme,ACE)C端結(jié)構(gòu)域(C-domain)與兩種抑制肽(RIGLF/AHEPVK)的結(jié)合機(jī)制,預(yù)測(cè)了兩個(gè)體系的結(jié)合模式,提出在C-domain-RIGLF中His353,Asp377,Asp453,Phe457,His513,Tyr523和Phe527為RIGLF主要結(jié)合殘基,而在C-domainAHEPVK中Gln281,His353,Ser355,Glu384,Lys511,His513和Tyr523等殘基起關(guān)鍵作用.應(yīng)用結(jié)合自由能計(jì)算比較了兩個(gè)體系的結(jié)合能力,結(jié)果表明,RIGLF和AHEPVK均與C-domain活性位點(diǎn)殘基存在較強(qiáng)作用,且AHEPVK對(duì)C-domain的結(jié)合能力較強(qiáng),與實(shí)驗(yàn)結(jié)果一致.
[Abstract]:The binding mechanism of angiotensin-converting enzyme Angiotensin-converting enzyme (Angiotensin-converting enzyme) C-domainwith two inhibitory peptides, RIGLFR / AHEPVK, was studied by molecular simulation. The binding modes of the two systems were predicted. It was proposed that His353 Asp377Asp457Asp457Phe457HIS513Tyr523 and Phe527 were the main binding residues of RIGLF. In C-domainAHEPVK, Gln281, His353, Ser355, Glu384, Lys511, His513, Tyr523 and other residues play a key role. The binding ability of the two systems was calculated and compared by using the binding free energy. The results show that both RIGLF and AHEPVK have strong interaction with C-domain active site residues, and the binding ability of AHEPVK to C-domain is stronger, which is consistent with the experimental results.
【作者單位】： 吉林大學(xué)理論化學(xué)研究所理論化學(xué)計(jì)算實(shí)驗(yàn)室;吉林大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院艾滋病疫苗國(guó)家工程實(shí)驗(yàn)室;
【基金】：國(guó)家自然科學(xué)基金(批準(zhǔn)號(hào):21443008) 吉林省教育廳十三五規(guī)劃項(xiàng)目(批準(zhǔn)號(hào):2016406,2016408) 徐州市瑪泰生物科技有限公司科技攻關(guān)項(xiàng)目(批準(zhǔn)號(hào):2016220101000815,3R2173651449) 吉林大學(xué)研究生創(chuàng)新基金(批準(zhǔn)號(hào):2016008)資助~~
【分類號(hào)】：R96;TQ460.1

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本文編號(hào)：1889572