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應(yīng)用串聯(lián)質(zhì)譜技術(shù)分析幾種重組蛋白藥物的翻譯后修飾

發(fā)布時間:2018-03-25 14:30

  本文選題:串聯(lián)質(zhì)譜 切入點:重組蛋白 出處:《中國藥學(xué)雜志》2015年19期


【摘要】:目的應(yīng)用串聯(lián)質(zhì)譜技術(shù)對幾種重組蛋白藥物的翻譯后修飾進行分析。方法首先將這幾種蛋白分別進行蛋白酶切形成多肽片段,然后液相色譜-質(zhì)譜聯(lián)用測定其液質(zhì)肽圖,最后應(yīng)用串聯(lián)質(zhì)譜技術(shù)分析幾種蛋白的翻譯后修飾信息。結(jié)果分別對這些蛋白中存在的二硫鍵、相對分子質(zhì)量相似肽段、O-糖基化位點以及N-糖基類型等翻譯后修飾進行了分析確證。結(jié)論串聯(lián)質(zhì)譜技術(shù)可在一定程度上彌補蛋白酶切的不足,為重組蛋白藥物翻譯后修飾的分析提供更加充分的證據(jù)。
[Abstract]:Objective to analyze the post-translational modification of several recombinant protein drugs by tandem mass spectrometry. Methods the proteins were digested into polypeptide fragments by protease, and then the liquid peptide map was determined by liquid chromatography-mass spectrometry (LC-MS). Finally, the post-translational modification information of several proteins was analyzed by tandem mass spectrometry. The post-translational modifications such as O-glycosylation sites and N- glycosylation sites of molecular weight similarity peptides were analyzed and confirmed. Conclusion tandem mass spectrometry can make up for the deficiency of protease digestion to some extent. To provide more sufficient evidence for the analysis of post-translational modification of recombinant protein drugs.
【作者單位】: 中國食品藥品檢定研究院衛(wèi)生部生物技術(shù)產(chǎn)品檢定方法及其標準化重點實驗室;
【基金】:國家十二五科技重大專項“生物技術(shù)藥物質(zhì)量標準和質(zhì)量控制技術(shù)平臺”資助項目(2012ZX09304010)
【分類號】:R917;O657.63

【共引文獻】

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