光譜法結(jié)合分子對接模擬技術(shù)研究頭孢他啶與胰蛋白酶的相互作用機(jī)理
本文關(guān)鍵詞:光譜法結(jié)合分子對接模擬技術(shù)研究頭孢他啶與胰蛋白酶的相互作用機(jī)理 出處:《發(fā)光學(xué)報》2017年09期 論文類型:期刊論文
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【摘要】:本文主要通過熒光光譜法與分子對接技術(shù)研究了在298,303,310 K溫度下頭孢他啶(CFD)與胰蛋白酶(TRP)之間的作用機(jī)制。研究結(jié)果表明,CFD與TRP之間是通過1∶1的靜態(tài)猝滅方式相互作用。依照雙對數(shù)方程處理熒光猝滅數(shù)據(jù)得到了CFD與TRP作用的結(jié)合常數(shù)Ka和結(jié)合位點(diǎn)數(shù)n。通過熱力學(xué)方程求得了不同溫度下CFD與TRP作用的熱力學(xué)參數(shù)。實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù)表明,它們之間的作用力主要是疏水作用和氫鍵作用,這與分子對接技術(shù)所得的結(jié)果是一致的。
[Abstract]:In this paper, fluorescence spectroscopy and molecular docking technique were used to study the molecular docking in 298,303. The mechanism of interaction between Ceftazidime CFDs and trypsin TRP at 310K was studied. Between CFD and TRP, the. The binding constant Ka and binding site number nof CFD / TRP interaction were obtained by processing fluorescence quenching data according to the double logarithmic equation. The binding sites at different temperatures were obtained by thermodynamic equation. Thermodynamic parameters of the interaction between CFD and TRP. Experimental data show that. The interaction between them is mainly hydrophobic and hydrogen bonding, which is consistent with the results obtained by molecular docking technique.
【作者單位】: 河北大學(xué)化學(xué)與環(huán)境科學(xué)學(xué)院河北省分析科學(xué)技術(shù)重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室;
【基金】:國家自然科學(xué)基金(21375032) 河北省重點(diǎn)基礎(chǔ)研究項(xiàng)目(10967126D)資助~~
【分類號】:O657.3;R96
【正文快照】: 1 引言 頭孢他啶(Ceftazidime,CFD)為第三代頭孢菌素類抗生素,該藥物通過抑制細(xì)菌細(xì)胞壁合成產(chǎn)生抗菌活性,對革蘭陰性菌產(chǎn)生的β-內(nèi)酰胺酶具有高度的穩(wěn)定性,與第一、二代頭孢菌素相比,抗菌活力較強(qiáng),抗菌譜較廣[1]。頭孢他啶適用于敏感菌引起的下列感染:呼吸道感染、尿路感染
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,本文編號:1432927
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