本文選題：短肽　切入點(diǎn)：自組裝　出處：《生物醫(yī)學(xué)工程學(xué)雜志》2014年03期 　論文類型：期刊論文

【摘要】：淀粉樣纖維是一類與人類疾病密切相關(guān)的蛋白異常聚集體,從一些核心短肽序列入手研究天然蛋白形成淀粉樣纖維的分子機(jī)制是近年來的研究熱點(diǎn)。本文設(shè)計(jì)了一個(gè)由甘氨酸(G)、丙氨酸(A)、纈氨酸(V)三種疏水性氨基酸構(gòu)成的六肽GGAAVV(GAV-6),并研究其形成淀粉樣纖維的能力。以原子力顯微鏡(AFM)和動(dòng)態(tài)光散射(DLS)為手段的納米結(jié)構(gòu)表征發(fā)現(xiàn),GAV-6能夠在水溶液中自組裝形成光滑不分叉的納米纖維。通過剛果紅染色/結(jié)合實(shí)驗(yàn)和硫磺素T結(jié)合實(shí)驗(yàn),我們證實(shí)了這些納米纖維具有典型的淀粉樣纖維的特征。上述結(jié)果表明,人工設(shè)計(jì)的GAV-6短肽能夠自組裝形成淀粉樣纖維,這可能為今后深入研究天然蛋白形成淀粉樣纖維的機(jī)制提供一種簡單的模式分子。
[Abstract]:Amyloid fibers are a class of abnormal protein aggregates closely related to human diseases. The molecular mechanism of the formation of amyloid fibers from natural proteins from some core short peptide sequences has been a hot topic in recent years. In this paper, a novel hydrophobic amino acid composed of three kinds of hydrophobic amino acids, glycine, alanine, and valine, was designed. The nanostructure characterization using AFM and DLSs showed that GAV-6 could self-assemble in aqueous solution to form smooth and non-branched nanofibers, which were characterized by atomic force microscopy (AFM) and dynamic light scattering (DLSs). PerCongo red staining / binding test and sulfur T binding test, We have confirmed that these nanofibers have the characteristics of typical amyloid fibers. These results show that the artificially designed GAV-6 short peptides can self-assemble to form amyloid fibers. This may provide a simple model molecule for the further study of the mechanism of the formation of amyloid fibers by natural proteins.
【作者單位】： 四川大學(xué)華西醫(yī)院衛(wèi)生部移植工程與移植免疫重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室;四川大學(xué)華西醫(yī)院再生醫(yī)學(xué)研究中心;四川大學(xué)華西醫(yī)院期刊社;
【基金】：國家自然科學(xué)基金資助項(xiàng)目(81000658,31100565,51003065)
【分類號(hào)】：R318.08

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本文編號(hào)：1622079