本文選題：短肽　切入點：自組裝　出處：《生物醫(yī)學工程學雜志》2014年03期 　論文類型：期刊論文

【摘要】：淀粉樣纖維是一類與人類疾病密切相關的蛋白異常聚集體,從一些核心短肽序列入手研究天然蛋白形成淀粉樣纖維的分子機制是近年來的研究熱點。本文設計了一個由甘氨酸(G)、丙氨酸(A)、纈氨酸(V)三種疏水性氨基酸構成的六肽GGAAVV(GAV-6),并研究其形成淀粉樣纖維的能力。以原子力顯微鏡(AFM)和動態(tài)光散射(DLS)為手段的納米結構表征發(fā)現,GAV-6能夠在水溶液中自組裝形成光滑不分叉的納米纖維。通過剛果紅染色/結合實驗和硫磺素T結合實驗,我們證實了這些納米纖維具有典型的淀粉樣纖維的特征。上述結果表明,人工設計的GAV-6短肽能夠自組裝形成淀粉樣纖維,這可能為今后深入研究天然蛋白形成淀粉樣纖維的機制提供一種簡單的模式分子。
[Abstract]:Amyloid fibers are a class of abnormal protein aggregates closely related to human diseases. The molecular mechanism of the formation of amyloid fibers from natural proteins from some core short peptide sequences has been a hot topic in recent years. In this paper, a novel hydrophobic amino acid composed of three kinds of hydrophobic amino acids, glycine, alanine, and valine, was designed. The nanostructure characterization using AFM and DLSs showed that GAV-6 could self-assemble in aqueous solution to form smooth and non-branched nanofibers, which were characterized by atomic force microscopy (AFM) and dynamic light scattering (DLSs). PerCongo red staining / binding test and sulfur T binding test, We have confirmed that these nanofibers have the characteristics of typical amyloid fibers. These results show that the artificially designed GAV-6 short peptides can self-assemble to form amyloid fibers. This may provide a simple model molecule for the further study of the mechanism of the formation of amyloid fibers by natural proteins.
【作者單位】： 四川大學華西醫(yī)院衛(wèi)生部移植工程與移植免疫重點實驗室;四川大學華西醫(yī)院再生醫(yī)學研究中心;四川大學華西醫(yī)院期刊社;
【基金】：國家自然科學基金資助項目(81000658,31100565,51003065)
【分類號】：R318.08

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本文編號：1622079