目的探討研究丙型肝炎病毒E2蛋白的生物學特征。方法從NCBI數(shù)據(jù)庫中獲取丙型肝炎病毒E2蛋白氨基酸序列,利用在線分析軟件分析其生物學特征,包括分子式、半衰期、疏水性、跨膜區(qū)、信號肽,磷酸化位點、二級結構特征等,通過綜合分析丙型肝炎病毒E2蛋白的各類性質,得到最佳抗原表位區(qū)域,并對丙型肝炎病毒E2蛋白氨基酸序列預測結果進行了比對分析。結果丙肝病毒E2蛋白由344個氨基酸組成,分子式為C₁₆₉₆H₂₅₄₃N₄₆₃O₄₉₀S₂₁,不穩(wěn)定系數(shù)為35.6,理論等電點為7.2,總體平均親水性為-0.131,為穩(wěn)定性親水蛋白質,E2蛋白二級結構中主要成分為無規(guī)則卷曲（占比43.6%）。該蛋白無信號肽且無跨膜區(qū),約存在50個磷酸化位點,最佳抗原區(qū)域位于95-100氨基酸位置。結論生物信息學方法預測丙型肝炎病毒E2蛋白屬于穩(wěn)定性親水蛋白,含有抗原表位區(qū)域,可為丙型肝炎表位疫苗的研制提供參考依據(jù)。 

【文章來源】：中國病原生物學雜志. 2019,14(05)北大核心CSCD

【文章頁數(shù)】：4 頁

【部分圖文】：

圖１ＨＣＶＥ２蛋白氨基酸構成Ｆｉｇ．１ＡｍｉｎｏａｃｉｄｃｏｍｐｏｓｉｔｉｏｎｏｆＥ２ｐｒｏｔｅｉｎｉｎＨＣＶ２Ｅ２蛋白的親／疏水性

ｏｓｉｔｉｏｎｏｆＥ２ｐｒｏｔｅｉｎｉｎＨＣＶ２Ｅ２蛋白的親／疏水性Ｅ２蛋白的總平均親水性系數(shù)為－０．１３１，可能是較穩(wěn)定的親水蛋白質。親水表面的形成可能是因為蛋白質在空間內存在折疊。組成該蛋白質氨基酸的側鏈大部或全部由氧原子或氮原子組成，易與水分子形成氫鍵。潛在跨膜區(qū)位于高疏水值區(qū)域，即在２７０－２８０位置附近可能存在潛在跨膜區(qū)（圖２）。注：閾值線以上部分的氨基酸殘基表現(xiàn)為疏水性，閾值線以下部分的氨基酸殘基表現(xiàn)為親水性。圖２ＨＣＶＥ２蛋白親／疏水性分析Ｎｏｔｅ：Ｔｈｅｕｐｐｅｒｐａｒｔｏｆａｍｉｎｏａｃｉｄｒｅｓｉｄｕｅｓｏｆｔｈｅｔｈｒｅｓｈｏｌｄｌｉｎｅａｒｅｈｙｄｒｏｐｈｏｂｉｃ，ａｎｄｔｈｅａｍｉｎｏａｃｉｄｒｅｓｉｄｕｅｓｉｎｔｈｅｌｏｗｅｒｐａｒｔｏｆｔｈｅｔｈｒｅｓｈｏｌｄｌｉｎｅａｒｅｈｙｄｒｏｐｈｉｌｉｃ．Ｆｉｇ．２Ｐｒｏ／ｈｙｄｒｏｐｈｏｂｉｃｃｈａｒａｃｔｅｒｉｓｔｉｃｓｏｆＥ２ｐｒｏｔｅｉｎｉｎＨＣＶ３Ｅ２蛋白的空間結構及信號肽分析Ｅ２蛋白的二級結構見圖３，其中有９６處氨基酸為α螺旋（藍色部分），占二級結構總數(shù)的２７．９１％，有２１處氨基酸為β轉角（綠色部分），占二級結構總數(shù)的６．１％；伸展結構７７個氨基酸殘基，占２２．４％；１５０個氨基酸為無規(guī)則卷曲，占二級結構總數(shù)的４３．６％（紫·２１５·中國病原生物學雜志ＪｏｕｒｎａｌｏｆＰａｔｈｏｇｅｎＢｉｏｌｏｇｙ２０１９年５月第１４卷第５期Ｍａｙ．２０１９，Ｖｏｌ．１４，Ｎｏ．

色部分）。圖３ＨＣＶＥ２蛋白的二級結構Ｆｉｇ．３ＳｅｃｏｎｄａｒｙｓｔｒｕｃｔｕｒｅｏｆＥ２ｐｒｏｔｅｉｎｉｎＨＣＶ信號肽預測見圖４。預測閾值為０．５，Ｓ、Ｙ、Ｃ分值最大值分別為０．２９、０．２６和０．３３５。Ｓ分值與閾值線無交點，據(jù)此推測Ｅ２蛋白質不存在信號肽。圖４ＨＣＶＥ２蛋白信號肽預測Ｆｉｇ．４ＳｉｇｎａｌｐｅｐｔｉｄｅａｎａｌｙｓｉｓｒｅｓｕｌｔｓｏｆＥ２ｐｒｏｔｅｉｎ４Ｅ２蛋白跨膜區(qū)與磷酸化位點分析跨膜區(qū)部分的氨基酸大部分為疏水氨基酸，跨膜區(qū)指蛋白質序列中跨越細胞膜的區(qū)域。采用ｘｘ軟件預測分析Ｅ２蛋白無跨膜區(qū)域（圖５）。磷酸化是蛋白質翻譯后的修飾形式之一，真核生物中，蛋白質磷酸化的主要位點是蘇氨酸、絲氨酸、酪氨酸。預測ＨＣＶＥ２蛋白存在２６個蘇氨酸磷酸化位點，２０個絲氨酸磷酸化位點，４個酪氨酸磷酸化位點（６）。３種氨基酸殘基上帶有不帶電荷的羥基，磷酸化發(fā)生作用后Ｅ２蛋白帶有電荷，從而使蛋白質結構發(fā)生改變，還可能會引起蛋白質活性的改變。注：藍色表示細胞膜內，綠色表示細胞膜外，紅色部分表示跨膜區(qū)。圖５ＨＣＶＥ２蛋白的跨膜區(qū)預測Ｎｏｔｅ：Ｂｌｕｅｌｉｎｅｉｎｔｈｅｆｉｇｕｒｅｉｎｄｉｃａｔｅｓｉｎｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒｍｅｍｂｒａｎｅ，ｇｒｅｅｎｉｎｄｉｃａｔｅｓｅｘｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒｍｅｍｂｒａｎｅ，ａｎｄｒｅｄｉｎｄｉｃａｔｅｓｔｒａｎｓｍｅｍ－ｂｒａｎｅｒｅｇｉｏｎ．Ｆｉｇ．５Ｔｒａｎｓｍｅｍｂｒａｎｅｐｒｅｄｉｃｔｉｏｎｒｅｓｕｌ

【參考文獻】：
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本文編號：3323502