本文關鍵詞：有機小分子與人血清白蛋白的相互作用研究　出處：《蘭州大學》2006年博士論文　論文類型：學位論文

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【摘要】：人血清白蛋白(HSA)是體內含量最豐富的運輸蛋白質。HSA有許多重要的生理學和藥理學功能,能與許多內源和外源性物質如脂肪酸、氨基酸、荷爾蒙、陰陽離子和藥物等結合,起到存儲和轉運作用,因此,HSA已成為研究最廣泛的目標蛋白之一。研究毒性物質、藥物等小分子配體與HSA的相互作用機理和作用過程,在毒理學、藥代動力學上具有重要意義。該領域已成為從事生命科學、化學和臨床醫(yī)學科研工作者共同關注的課題之一。本論文基于開展小分子與蛋白質相互作用的重要意義及國內外研究趨勢,在前人工作的基礎上,綜合利用熒光光譜、紫外-可見吸收光譜、傅里葉變換紅外光譜(FTIR)和計算機分子模擬技術,從以下幾方面進行了創(chuàng)新性研究: 1.研究了模擬勝利條件下有機毒物敵鼠和四種中藥活性組分(甘草次酸、槐角甙、異澤蘭黃素和5,7,4′-三羥基-6,3′,5′-三甲氧基黃酮)與HSA的相互作用。根據Stern-Volmer方程和Scatchard方程研究了上述小分子與HSA結合的作用機理(包括熒光猝滅機理、結合常數和結合位點數),討論了主要作用力類型。 2.研究了實驗結果偏離Stern-Volmer曲線的原因。 3.利用FTIR技術考察了小分子對HSA二級結構的影響,獲得了作用前后HSA二級結構含量的變化值。 4.用計算機模擬方法研究了以上小分子與HSA的對接,獲得與實驗一致的結果。 論文共分為五部分: 第一章:簡要介紹了蛋白質的結構、功能和性質;綜述了小分子物質與蛋白質相互作用的研究方法、研究現狀以及不同小分子物質與蛋白質相互作用研究。 第二章:利用熒光光譜和紅外光譜研究了模擬生理條件下敵鼠(diphacinone)與人血清白蛋白(HSA)的相互作用。熒光測量結果顯示,敵鼠濃度為8.0×10~(-7)～1.8×10~(-6)mol L~(-1)和1.8×10~(-6)～3.2×10~(-6)mol L~(-1)時,Stern-Volmer方程具有兩段很好的線性,這兩段直線相交于C_(diphacinone)/CHSA≈1.2,并偏向Y軸;在敵鼠實驗濃度
[Abstract]:Human serum albumin (HSA) is the most abundant transport protein in the body. HSA has many important physiological and pharmacological functions. It can interact with many endogenous and exogenous substances, such as fatty acids, amino acids, hormones, yin and Yang, and drugs. It has been stored and transported in HSA. Therefore, it has become one of the most widely studied target proteins. The study of the interaction mechanism and action process of small molecular ligands such as toxic substances and drugs and HSA is of great significance in toxicology and pharmacokinetics. This field has become one of the topics of common concern in life science, chemistry and clinical medicine. In this paper, the important significance and the domestic and foreign research trends of the interaction between small molecules and proteins based on the basis of previous work, the comprehensive utilization of fluorescence spectroscopy, UV Vis absorption spectroscopy, Fu Liye transform infrared spectroscopy (FTIR) technology and computer simulation of molecules, makes innovative research from the following aspects:
【學位授予單位】：蘭州大學
【學位級別】：博士
【學位授予年份】：2006
【分類號】：R341

【引證文獻】

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本文編號：1346118