本文關(guān)鍵詞：正丁醇和異丙醇對(duì)溶菌酶毒性效應(yīng)及作用機(jī)理研究　出處：《山東大學(xué)》2017年碩士論文　論文類型：學(xué)位論文

  更多相關(guān)文章： 正丁醇 異丙醇 溶菌酶 光譜學(xué) 分子對(duì)接

【摘要】：作為揮發(fā)性有機(jī)污染物(VOC)的其中成員,正丁醇和異丙醇廣泛應(yīng)用于各種生產(chǎn)活動(dòng),由此導(dǎo)致空氣的污染并進(jìn)一步危害人類健康。因此對(duì)二者進(jìn)行環(huán)境毒理學(xué)研究勢(shì)在必行。本文選取溶菌酶作為生物大分子的代表,以分子毒理學(xué)理論作為研究指導(dǎo),采用多種光譜技術(shù)、酶活性檢測(cè)和分子對(duì)接技術(shù),研究正丁醇和異丙醇與溶菌酶相互作用時(shí)溶菌酶的構(gòu)像、活性的變化、微環(huán)境以及兩者的結(jié)合位點(diǎn)和結(jié)合模式等,并制定了有效的實(shí)驗(yàn)方法。熒光光譜結(jié)果顯示正丁醇能夠和溶菌酶分子結(jié)合并且使溶菌酶中的熒光基團(tuán)遠(yuǎn)離猝滅劑(正丁醇)。同步熒光和三維熒光的結(jié)果表明正丁醇改變了色氨酸殘基的微環(huán)境。紫外-可見光譜和圓二色光譜結(jié)果表明正丁醇改變了溶菌酶的二級(jí)結(jié)構(gòu),進(jìn)而導(dǎo)致α-螺旋的含量增加和β-折疊的含量減少。分子對(duì)接研究結(jié)果展示了正丁醇和溶菌酶二者的結(jié)合位點(diǎn)和結(jié)合力。酶活性實(shí)驗(yàn)正丁醇對(duì)溶菌酶的酶活影響很小,表明正丁醇沒有結(jié)合到溶菌酶的酶活中心。熒光光譜結(jié)果顯示異丙醇導(dǎo)致溶菌酶的熒光發(fā)生猝滅,同步熒光結(jié)果表明色氨酸殘基和酪氨酸殘基的微環(huán)境變得更加疏水。紫外和圓二色光譜結(jié)果一致,顯示異丙醇使溶菌酶的二級(jí)結(jié)構(gòu)更加疏松。結(jié)合位點(diǎn)和正丁醇不一樣但結(jié)合力都是氫鍵和疏水力。酶活實(shí)驗(yàn)結(jié)果也暗示了異丙醇沒有結(jié)合到溶菌酶活性中心,所以對(duì)酶活影響不大。本研究不僅可以揭示正丁醇和異丙醇對(duì)溶菌酶的毒性作用及機(jī)理,而且為溶菌酶在醫(yī)療、食品防腐及生物工程上廣泛應(yīng)用以及為正丁醇和異丙醇作用的研究提供相應(yīng)的資料支持。
[Abstract]:As a member of volatile organic pollutant (VOC), n-butanol and isopropanol are widely used in various production activities. As a result, air pollution and further harm to human health. Therefore, it is imperative to study the environmental toxicology of the two. In this paper, lysozyme is selected as the representative of biological macromolecules. Under the guidance of molecular toxicology theory, the conformation and activity of lysozyme in the interaction of n-butanol and isopropanol with lysozyme were studied by a variety of spectroscopic techniques, enzyme activity detection and molecular docking techniques. Microenvironment and their binding sites and binding patterns. The fluorescence spectra showed that n-butanol could bind to lysozyme molecule and make the fluorescence group in lysozyme away from quenching agent (n-butanol). The results of synchronous fluorescence and 3D fluorescence showed that n-butanol changed the microenvironment of tryptophan residues, and the UV-Vis spectra and circular dichroism spectra showed that n-butanol changed the secondary structure of lysozyme. The results of molecular docking show the binding sites and binding force of n-butanol and lysozyme. Enzyme activity experiment of n-butanol on lysozyme. It's a little loud. The fluorescence spectra showed that isopropanol caused fluorescence quenching of lysozyme. The results of synchronous fluorescence showed that the microenvironment of tryptophan residues and tyrosine residues became more hydrophobic. The results of UV and circular dichroism spectra were consistent. The results showed that isopropanol made the secondary structure of lysozyme more loose. The binding site was different from n-butanol but the binding force was hydrogen bond and hydrophobicity. The results of enzyme activity also suggested that isopropanol did not bind to the active center of lysozyme. This study can not only reveal the toxicity and mechanism of n-butanol and isopropanol to lysozyme, but also the lysozyme in medical treatment. Food anticorrosion and bioengineering are widely used, and the corresponding data support for the study of n-butanol and isopropanol is provided.
【學(xué)位授予單位】：山東大學(xué)
【學(xué)位級(jí)別】：碩士
【學(xué)位授予年份】：2017
【分類號(hào)】：X171.5

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本文編號(hào)：1408195