小麥蛋白是常見的植物蛋白資源,主要由麥醇溶蛋白和麥谷蛋白組成,富含分子內(nèi)二硫鍵,通過組分間相互作用和二硫鍵交聯(lián)可形成強大的面筋網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu),充分發(fā)揮小麥蛋白組分及交聯(lián)特性有助于構(gòu)建理想型小麥蛋白基食品膠體結(jié)構(gòu)�；诖�,本文以小麥蛋白為原料,研究小麥蛋白組分比例調(diào)控對乳液穩(wěn)定性及消化性質(zhì)的影響,探究二硫鍵交聯(lián)對小麥蛋白乳液凝膠結(jié)構(gòu)及流變學(xué)特性的影響。此外,基于二硫鍵交聯(lián)誘導(dǎo)構(gòu)建微�；←湹鞍�,將其作為食品配料制備口感適宜的高蛋白植物基乳制品。本論文的主要研究結(jié)論如下:（1）研究小麥蛋白組分調(diào)控對乳液穩(wěn)定性及消化性質(zhì)的影響。結(jié)果表明,在小麥蛋白組分當(dāng)中,麥醇溶蛋白具有良好的界面性質(zhì),能形成穩(wěn)定的界面層,麥谷蛋白的界面活性雖然較差,但其能夠在界面上形成強有力的網(wǎng)絡(luò)支撐,保護(hù)乳液不受外界環(huán)境的干擾。相比于單獨小麥蛋白穩(wěn)定的乳液,經(jīng)組分調(diào)控后的復(fù)合蛋白具有較低的界面張力,可形成致密的纖維狀蛋白界面層及較小的乳液液滴。當(dāng)麥醇溶蛋白和麥谷蛋白的比例為1:2時,乳液貯藏穩(wěn)定性和熱穩(wěn)定性也顯著提高。此外,小麥蛋白組分間通過協(xié)同作用形成的復(fù)合界面層在胃腸消化過程中難以被膽鹽和胰脂肪酶所取代。因此,通過小麥蛋白... 

【文章來源】：華南理工大學(xué)廣東省 211工程院校 985工程院校 教育部直屬院校

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【學(xué)位級別】：碩士

【部分圖文】：

小麥蛋白分子結(jié)構(gòu)模型[2]

第一章緒論3部各組分分子量差異較大，且富含非極性氨基酸，有強烈的疏水相互作用，因此難溶于水[9]。在蛋白網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)中，麥谷蛋白為面團提供彈性，增大強度，這主要源于HMW-GS所形成的分子間二硫鍵對蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)的支撐作用。研究表明，在小麥粉中添加少量麥谷蛋白后，面團的強度、拉伸面積和最大抗延伸阻力都有所增加[12]。1.2.3小麥蛋白的交聯(lián)特性小麥蛋白中豐富的半胱氨酸通過形成分子內(nèi)或分子間二硫鍵，影響小麥蛋白的結(jié)構(gòu)和功能性質(zhì)。在加熱過程中，小麥蛋白內(nèi)部分子結(jié)構(gòu)展開，分子內(nèi)二硫鍵斷裂，釋放出游離巰基（-SH）。在高溫作用下，麥谷蛋白中的游離巰基和麥醇溶蛋白中的分子內(nèi)二硫鍵通過巰基-二硫鍵互換反應(yīng)生成新的分子間二硫鍵[13]，如圖1-2所示，這種有序的共價交聯(lián)作用能夠為面筋蛋白網(wǎng)絡(luò)提供彈性和強大的支撐，在面制品的加熱烘焙過程中捕獲、穩(wěn)定產(chǎn)生的氣泡。氫鍵、疏水相互作用等非共價作用對蛋白網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)也有著一定的影響，但這種非共價相互作用比二硫鍵的共價作用弱得多。圖1-2加熱過程麥谷蛋白-麥醇溶蛋白的巰基-二硫鍵互換反應(yīng)交聯(lián)模型[13]Fig.1-2Modelforglutenin–gliadincross-linkingthroughSH-SSexchangereactionsduringheattreatment1.3食品乳液體系日常生活中許多食品都是由多相體系構(gòu)成的。食品多相體系主要包括乳液、泡沫及懸浮液等等，這些食品多相體系的一系列宏觀行為，如形成、組成結(jié)構(gòu)、穩(wěn)定性等很大程度上取決于其兩相界面性質(zhì)，如油-水界面、氣-水界面，因此食品多相體系也被稱為界面主導(dǎo)的食品體系[14-16]。乳液體系是最經(jīng)典的油-水兩相體系，也是食品加工中最重要

第一章緒論7圖1-3食品內(nèi)部結(jié)構(gòu)的改變。左圖：以蛋白質(zhì)和脂肪為主要成分的食品規(guī)則結(jié)構(gòu)；中圖：蛋白含量增加的高蛋白食品結(jié)構(gòu)；右圖：蛋白含量增加，部分蛋白性質(zhì)改變（蛋白微粒）的高蛋白食品結(jié)構(gòu)[40]Fig.1-3Alterationoftheinternalstructureoffoods.Left:regularstructureoftheproteinfoodcontainingproteinsandfatsasthemainbuildingblock.Middle:structureoftheproteinfoodinwhichtheproteincontentisincreased.Right:structureoftheproteinfoodinwhichtheproteincontentisincreasedandthepropertiesofpartofproteinshavebeenchanged(proteinmicroparticles)蛋白質(zhì)微�；ㄟ^改變蛋白聚集方式，使蛋白微粒具備納微尺度和剛性有序的空間結(jié)構(gòu)。如圖1-3右圖所示，在食品中添加微�；鞍�，不會給食品帶來粗糙口感，主要是因為經(jīng)過微�；幚砗蟮鞍踪|(zhì)發(fā)生變性，降低了加熱時蛋白的聚集及凝膠作用，增強蛋白顆粒的耐熱和耐酸堿性，且微�；鞍椎氖杷鶊F內(nèi)卷，不易于其他基團產(chǎn)生分子間相互作用，這不僅可以提高食品中的蛋白質(zhì)含量，還能保持食品的口感體驗。目前，Simplesse和Dairy-Lo已用微�；幚韺⑷榍宓鞍准庸こ善骄綖�1μm的均勻蛋白顆粒，食品的顆粒粒徑在0.01~3.0μm時具有脂肪乳滴般細(xì)膩的口感[43,44]。由于微粒的濃度和大小，蛋白微粒在口感和光散射方面的表現(xiàn)與乳化脂肪相似。經(jīng)過微�；幚砗蟮鞍啄軌蛟谌偷椭称分刑峁┤橐汉团菽�(wěn)定性、熱穩(wěn)定性和pH穩(wěn)定性，還能提升食品的口感質(zhì)構(gòu)、乳脂感和順滑感。這種特性使得微�；榍宓鞍啄軌蛴糜诘吞腔虻蜔崃匡嬃稀⒌椭蛉嬃现�，增加口感、乳脂感、濁度，也可以加入醬汁中提升順滑感和厚重感。1.4.3植物蛋白的優(yōu)勢

【參考文獻(xiàn)】：
期刊論文
[1]1990～2016年中國及省級行政區(qū)疾病負(fù)擔(dān)報告[J]. 曾新穎,齊金蕾,殷鵬,王黎君,劉韞寧,劉江美,周脈耕,梁曉峰.  中國循環(huán)雜志. 2018(12)
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博士論文
[1]小麥蛋白基乳液凝膠的構(gòu)建、應(yīng)用及機理研究[D]. 劉瀟.華南理工大學(xué) 2019



本文編號：3273669