大豆分離蛋白可溶性熱聚集行為及其超聲調(diào)控研究
發(fā)布時間:2020-07-28 07:40
【摘要】:目前,基于我國大豆產(chǎn)業(yè)的蓬勃發(fā)展,大豆蛋白生產(chǎn)規(guī)模不斷擴大,其營養(yǎng)價值及經(jīng)濟效價優(yōu)勢顯著;诖,越來越多學者對大豆分離蛋白聚集、解聚行為進行深入探討。同時,熱誘導大豆分離蛋白發(fā)生的聚集行為對其體系結(jié)構(gòu)、功能影響顯著,所以對大豆分離蛋白進行改性成為大豆精深加工的研究熱點。針對此,本課題以大豆分離蛋白為研究對象,采用熱誘導及超聲改性處理技術深入解析加熱溫度(60℃、80℃、100℃)、超聲功率(200 W、600W)對可溶性大豆分離蛋白結(jié)構(gòu)及其乳液界面的作用機制,明晰超聲輔助熱處理對可溶性大豆分離蛋白聚集行為的調(diào)控機理,充分發(fā)揮熱誘導及超聲改性的技術優(yōu)勢,有效改善大豆分離蛋白系列產(chǎn)品品質(zhì)特性,為我國高功能型大豆蛋白系列產(chǎn)品的開發(fā)應用提供理論支撐和技術支持。主要研究結(jié)果如下:(1)研究采用超聲輔助熱誘導方法改性可溶性大豆分離蛋白,深入解析不同溫度(60℃、80℃、100℃)及超聲調(diào)控(200 W、600 W)下可溶性大豆分離蛋白理化及體系穩(wěn)定作用機制。隨著溫度升高,可溶性大豆分離蛋白粒徑增大。超聲處理可溶性大豆分離蛋白時,在200W的超聲功率下處理時,其粒徑增大,在600 W的超聲功率下處理可溶性大豆分離蛋白時,粒徑降低,且在1000 nm處,形成了粒徑范圍更大的峰。對處理溫度為60℃、80℃和100℃的大豆分離蛋白可溶性聚集體進行低功率200 W和高功率600 W的超聲處理,發(fā)現(xiàn)大豆分離蛋白可溶性熱聚集體的粒徑增加,且在相同功率下,隨著溫度的升高,可溶性聚集體粒徑增大趨勢更顯著;大豆分離蛋白經(jīng)加熱處理時,隨著加熱溫度的升高,可溶性蛋白質(zhì)溶解度呈現(xiàn)下降趨勢。在低高功率超聲處理調(diào)控后,蛋白質(zhì)的溶解度均增大;對可溶性大豆分離蛋白經(jīng)進行熱誘導時,隨著加熱溫度升高,可溶性大豆分離蛋白的濁度呈現(xiàn)增大趨勢。在低高功率超聲處理調(diào)控后,蛋白質(zhì)的濁度顯著降低。(2)研究采用體積排阻色譜、傅里葉紅外光譜、熒光光譜、SDS-PAGE電泳及原子力顯微鏡分析,深入解析超聲輔助熱誘導處理對可溶性大豆分離蛋白分子量及結(jié)構(gòu)特征影響,明確超聲聯(lián)合熱處理調(diào)控大豆分離蛋白可溶性聚集機制。通過體積排阻色譜發(fā)現(xiàn)隨著加熱溫度升高及高超聲功率調(diào)控時,可溶性聚集體含量增加。當加熱溫度為100℃時,小分子多肽含量增加。對不同加熱溫度下的可溶性大豆分離蛋白進行低高功率超聲處理,發(fā)現(xiàn)可溶性大豆分離蛋白聚集體的含量均增加,且隨著功率的增大,分子量小于1.6 KDa的產(chǎn)物幾乎消失;經(jīng)傅里葉紅外光譜分析可知,熱處理可促進蛋白二級結(jié)構(gòu)的無序化轉(zhuǎn)換。對可溶性大豆分離蛋白和熱誘導后的可溶性蛋白質(zhì)在不同功率下進行超聲處理,發(fā)現(xiàn)大豆分離蛋白的β-折疊含量降低,無規(guī)則結(jié)構(gòu)含量增加;大豆分離蛋白經(jīng)熱處理后,可溶性蛋白表面疏水性升高。低高功率超聲處理不同溫度加熱條件下的可溶性聚集體時,可溶性聚集體的表面疏水性均增加;經(jīng)SDS-PAGE電泳分析發(fā)現(xiàn),在加熱條件下,大豆分離蛋白中α、β亞基及B堿性亞基參與了可溶性聚集體的形成。對加熱處理后的可溶性蛋白進行超聲處理,發(fā)現(xiàn)隨著超聲處理強度的增加,7S蛋白α′亞基含量明顯增加,β亞基含量顯著降低,11S蛋白的B亞基含量降低;通過原子力顯微鏡觀測發(fā)現(xiàn),在加熱條件下,隨著處理溫度升高,粒子高度尺寸范圍增大。在加熱溫度為100℃時,有大量小尺寸粒子生成。超聲調(diào)控時可溶性大豆分離蛋白明顯發(fā)生了促聚集。(3)研究通過乳液的乳化特性、粒徑、Zeta電位及光學顯微鏡分析方法,深入解析超聲輔助熱誘導處理對可溶性大豆分離蛋白在乳液界面的表征。隨熱處理溫度升高,蛋白質(zhì)的乳化性呈現(xiàn)上升趨勢。超聲輔助熱處理對可溶性大豆分離蛋白的乳化性起到促進作用;對乳液的粒徑分析可知,隨著溫度增大,乳液粒徑增大,均勻性降低。超聲輔助熱處理對可溶性大豆分離蛋白的乳液穩(wěn)定性起促進作用,乳液粒徑顯著降低;通過乳液的表面電位分析,熱處理使油滴間靜電斥力增強。在超聲處理時,隨超聲功率增強,蛋白質(zhì)靜電排斥力進一步增強;經(jīng)光學顯微鏡測定分析,乳液在自然條件下變得絮凝,大量油滴絮凝、團聚嚴重。在加熱處理時,油滴團聚物聚結(jié)程度降低。在超聲處理后,液滴分布均勻,超聲處理后乳化效果明顯提高。
【學位授予單位】:東北農(nóng)業(yè)大學
【學位級別】:碩士
【學位授予年份】:2019
【分類號】:TQ931
【圖文】:
結(jié)果與分析狀態(tài)下,通過 SDS-PAGE 確定可溶性大豆蛋白的聚集行為和超聲處理S-PAGE 圖譜顯示出對應于 7S、11S 的典型條帶,說明加熱后聚集體白類似。通過凝膠成像分析儀分析 SDS-PAGE 圖譜,發(fā)現(xiàn)通過加熱處了處理后的大豆分離蛋白的亞基組成。由圖 9 可知,大豆分離蛋白經(jīng)熱的升高,大豆可溶性聚集體 7S 蛋白的 α′亞基含量逐漸增加,α、β 亞能是因為 β-大豆伴球蛋白的 α、β 亞基參與了可溶性聚集體的形人研究一致。隨著加熱溫度的升高,大豆可溶性聚集體大豆球蛋白減小,這可能是由于 B 堿性亞基參與了聚集體的形成。這表明隨著加豆分離蛋白可溶性聚集體含量逐漸增加,且大豆分離蛋白的 α 亞基大豆蛋白可溶性聚集體的主要組成成分。這與 Damodaran 等[110]人研的可溶性蛋白進行超聲處理,發(fā)現(xiàn)隨著超聲處理強度的增加,7S 蛋白β 亞基含量顯著降低,11S 蛋白的 B 亞基含量降低,說明超聲處理對集體的亞基組成有所影響,這可能是因為超聲處理產(chǎn)生的空穴效應使斷開,蛋白分子的空間結(jié)構(gòu)結(jié)構(gòu)被破壞[112]。
東北農(nóng)業(yè)大學工程碩士學位論文加熱溫度過高時,分子熱運動過于劇烈,使部分蛋白質(zhì)顆粒碰撞發(fā)生解離,導的生成,與李向紅[92]和郭鳳仙等[93]研究結(jié)論一致,這也與本實驗粒徑分析、體論一致。在超聲處理時,蛋白質(zhì)表面較平滑,可溶性大豆分離蛋白發(fā)生聚集,隨著超聲功率增大,蛋白質(zhì)粒子高度尺寸增加,同時小尺寸粒子含量降低。且到存在大顆粒的無定型聚集體。說明超聲輔助熱處理大豆分離蛋白,增強了可子間作用力,故超聲處理進一步促進了可溶性聚集體的形成,與體積排阻色譜200 W 600 W0 W
乳液的光學顯微鏡圖像
本文編號:2772562
【學位授予單位】:東北農(nóng)業(yè)大學
【學位級別】:碩士
【學位授予年份】:2019
【分類號】:TQ931
【圖文】:
結(jié)果與分析狀態(tài)下,通過 SDS-PAGE 確定可溶性大豆蛋白的聚集行為和超聲處理S-PAGE 圖譜顯示出對應于 7S、11S 的典型條帶,說明加熱后聚集體白類似。通過凝膠成像分析儀分析 SDS-PAGE 圖譜,發(fā)現(xiàn)通過加熱處了處理后的大豆分離蛋白的亞基組成。由圖 9 可知,大豆分離蛋白經(jīng)熱的升高,大豆可溶性聚集體 7S 蛋白的 α′亞基含量逐漸增加,α、β 亞能是因為 β-大豆伴球蛋白的 α、β 亞基參與了可溶性聚集體的形人研究一致。隨著加熱溫度的升高,大豆可溶性聚集體大豆球蛋白減小,這可能是由于 B 堿性亞基參與了聚集體的形成。這表明隨著加豆分離蛋白可溶性聚集體含量逐漸增加,且大豆分離蛋白的 α 亞基大豆蛋白可溶性聚集體的主要組成成分。這與 Damodaran 等[110]人研的可溶性蛋白進行超聲處理,發(fā)現(xiàn)隨著超聲處理強度的增加,7S 蛋白β 亞基含量顯著降低,11S 蛋白的 B 亞基含量降低,說明超聲處理對集體的亞基組成有所影響,這可能是因為超聲處理產(chǎn)生的空穴效應使斷開,蛋白分子的空間結(jié)構(gòu)結(jié)構(gòu)被破壞[112]。
東北農(nóng)業(yè)大學工程碩士學位論文加熱溫度過高時,分子熱運動過于劇烈,使部分蛋白質(zhì)顆粒碰撞發(fā)生解離,導的生成,與李向紅[92]和郭鳳仙等[93]研究結(jié)論一致,這也與本實驗粒徑分析、體論一致。在超聲處理時,蛋白質(zhì)表面較平滑,可溶性大豆分離蛋白發(fā)生聚集,隨著超聲功率增大,蛋白質(zhì)粒子高度尺寸增加,同時小尺寸粒子含量降低。且到存在大顆粒的無定型聚集體。說明超聲輔助熱處理大豆分離蛋白,增強了可子間作用力,故超聲處理進一步促進了可溶性聚集體的形成,與體積排阻色譜200 W 600 W0 W
乳液的光學顯微鏡圖像
【參考文獻】
相關期刊論文 前2條
1 陳震東;陳嘉琦;王金梅;楊曉泉;;熱誘導大豆蛋白纖維聚集體的分離及性質(zhì)研究[J];現(xiàn)代食品科技;2015年06期
2 呂媛;馬鈺;馮志明;于風江;劉彩云;易銀沙;;二喹啉甲酸法在牛奶蛋白質(zhì)定量中的應用[J];食品科學;2010年06期
本文編號:2772562
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