【摘要】：采用親和層析、SDS-PAGE、Far-Western-blotting、MALDI-TOF/MS等親和蛋白質(zhì)組學(xué)方法,發(fā)現(xiàn)凡納濱對蝦(Litopenaeus vannamei)血藍蛋白可與人紅細胞膜上一種分子量為27 kD的膜蛋白發(fā)生特異性結(jié)合,經(jīng)Mascot搜索引擎檢索該蛋白與人紅細胞膜蛋白——硫氧還蛋白過氧化物酶(thioredoxin peroxidase)具有高度同源性。繼而運用生物信息學(xué)技術(shù)對其相互作用進行分析,結(jié)果顯示,硫氧還蛋白過氧化物酶與血藍蛋白在三維結(jié)構(gòu)水平可發(fā)生特異性的對接,且其結(jié)合位點呈現(xiàn)"鎖鑰模型"。由此推測,硫氧還蛋白過氧化物酶可能為對蝦血藍蛋白與人紅細胞結(jié)合靶位之一,所獲研究結(jié)果為進一步揭示血藍蛋白的凝血、溶血作用機制等奠定了良好的基礎(chǔ)。
[Abstract]:Affinity proteomics methods, such as MALDI-TOF / MS, were used to study the affinity chromatography of SDS-PAGEG Far-Western-blotting. it was found that (Litopenaeus vannamei) hemocyanin of Penaeus vannamei could specifically bind to a membrane protein with a molecular weight of 27 KD on human erythrocyte membrane. The protein was highly homologous to human erythrocyte membrane protein thioredoxin peroxidase (thioredoxin peroxidase) by Mascot search engine. Then the interaction between thioredoxin peroxidase and hemocyanin was analyzed by bioinformatics. The results showed that thioredoxin peroxidase and hemocyanin could be docked specifically at three dimensional structure level, and the binding sites of thioredoxin peroxidase and hemocyanin showed a "key locking model". It is inferred that thioredoxin peroxidase may be one of the targets of human erythrocyte binding to hemocyanin of Penaeus penaeus. The results laid a good foundation for further revealing the coagulation and hemolysis mechanism of hemocyanin.
【作者單位】： 汕頭大學(xué)理學(xué)院生物學(xué)系海洋生物研究所;
【基金】：國家自然科學(xué)基金資助項目(30871939;31072237) 廣東省自然科學(xué)基金資助項目(9151064001000001;10251503101000002) 廣東省科技計劃項目(2009B020309006) 汕頭市科技計劃項目(2011-19)
【分類號】：S917.4

【參考文獻】

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本文編號：2180334