【摘要】：蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)相互作用的作用機制對生命科學研究有著重要意義。目前已有的方法多偏向于氨基酸殘基的偏好性研究,并沒有給出對應的殘基組合的空間信息,而這些空間信息對設計蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)相互作用至關重要。通過深入挖掘已有的蛋白質(zhì)相互作用模式,并提煉殘基相互作用對的偏好和相對位置信息,本文提出了一種全新的既能表征三元殘基組合的偏好,又能給出三元殘基組合對的空間信息的"三棱柱"模型。該模型主要從偏好因子、氨基酸組成和蛋白質(zhì)二級結構分布等多個方面對三元殘基組合對進行分析。此外,還將該模型應用于PD-1/PD-L2蛋白質(zhì)的界面研究。通過分析PD-1/PD-L2蛋白質(zhì)的界面殘基組合對與預測殘基組合對在組成和空間信息上的差異,給出了具體的殘基突變建議,從而為蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)相互作用的設計提供了一種新的方法。
[Abstract]:The mechanism of protein-protein interaction is of great significance to life sciences research. Most of the existing methods focus on the preference of amino acid residues, and do not give the corresponding spatial information of residue combinations. These spatial information is very important for designing protein-protein interaction. In this paper, we present a new tri-prism model which can not only characterize the preference of ternary residue combinations, but also give the spatial information of ternary residue combinations. In addition, the model was applied to study the interface of PD-1/PD-L2 protein. The differences in composition and spatial information between PD-1/PD-L2 protein interfacial residue combination pairs and predicted residue combination pairs were analyzed, and specific suggestions for residue mutation were given. The design of white matter protein interaction provides a new method.
【作者單位】： 華東理工大學信息科學與工程學院;華東理工大學藥學院上海市新藥設計重點實驗室;
【基金】：國家重點研發(fā)計劃資助課題(2016YFA0502304) 中央高校基本科研業(yè)務費(222201717024)
【分類號】：R914

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1 王玲;張嶄;梁瑞玲;;藥物小分子與蛋白質(zhì)相互作用研究進展[J];河南城建學院學報;2010年05期

2 薛s，

本文編號：2202740