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  本文關鍵詞：谷胱甘肽過氧化物酶突變體及其模擬物的表達與表征，由筆耕文化傳播整理發(fā)布。

《吉林大學》 2015年

谷胱甘肽過氧化物酶突變體及其模擬物的表達與表征

郭笑  

【摘要】：活性氧（ROS）是生物體代謝過程中產(chǎn)生的一類含氧原子的總稱，主要包括超氧陰離子（O2·-）、羥自由基（·OH）、過氧化氫（H2O2）及脂質(zhì)過氧化的不穩(wěn)定中間體等。正常生理狀態(tài)下，ROS的產(chǎn)生和消除處于動態(tài)平衡狀態(tài)。然而多種內(nèi)在及外在因素都會導致ROS的過量產(chǎn)生，當過多的ROS不能及時清除時則會產(chǎn)生一系列負面影響，進而誘發(fā)多種疾病，如癌癥、心腦血管疾病、帕金森疾病、糖尿病以及肥胖等。生物體在進化過程中產(chǎn)生了完整的酶類及非酶類抗氧化系統(tǒng)對抗ROS。其中抗氧化酶類主要包括超氧化物歧化酶（SOD）、過氧化氫酶（CAT）和GPx。 高活性的GPx大部分為含硒酶，其催化活性中心Sec由通常作為終止密碼子的UGA編碼，因此Sec摻入到蛋白質(zhì)中需要一種特殊機制。然而真核生物和原核生物Sec的插入機制并不相同，很難利用傳統(tǒng)的基因重組技術在E. coli中大量表達含硒GPx�；贕Px表達的特殊性及其功能的重要性，科學家們制備出多種GPx模擬酶，但得到的模擬物大多存在活性低、制備方法復雜、產(chǎn)量低以及可溶性差等問題。 Cys缺陷表達系統(tǒng)是制備含硒蛋白的一種有效方法，其原理是利用Cys轉(zhuǎn)運RNA（tRNACys）能夠結(jié)合Sec的特點，用缺少Cys而富含Sec的培養(yǎng)基培養(yǎng)菌種，從而使Sec摻入到新生蛋白質(zhì)中。SPP表達系統(tǒng)是近年來發(fā)展起來的一種高效表達重組蛋白的方法，該系統(tǒng)可以在保證蛋白產(chǎn)量的前提下，通過濃縮培養(yǎng)基降低制備成本。因此，聯(lián)合使用Cys缺陷表達系統(tǒng)和SPP系統(tǒng)，可以有效提高重組硒蛋白的生產(chǎn)效率。基于此本研究制備了一系列具有較高活力的hGPx1和hGPx2突變體，結(jié)合計算機輔助模擬蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)對其結(jié)構(gòu)與功能間的關系進行研究。通過對hGSTZ1c-1c蛋白進行改造，得到了具有明顯GPx活力的seleno-hGSTZ1c-1c突變體，并對其催化中心——SSC基序的作用進行了討論。 （1）重組含硒hGPx1突變體的異源表達與表征 GPx1是首個被發(fā)現(xiàn)的硒蛋白，廣泛存在于人體紅細胞、腎及肝臟等組織中，在保護機體免受氧化損傷中發(fā)揮著重要作用。本研究首先從人肝癌細胞株HepG2的cDNA文庫中調(diào)取hGPx1的基因。然后將編碼Sec-49的密碼子UGA突變?yōu)榫幋aCys的密碼子UGC，再通過Cys缺陷表達系統(tǒng)將其替換為Sec，得到的seleno-hGPx1Sec突變體活力為522U/μmol。利用該方法制備硒蛋白會將蛋白骨架中所有Cys非特異的取代為Sec，而影響重組蛋白的活力。考慮到Ser與Cys的理化性質(zhì)及分子結(jié)構(gòu)最為接近，于是利用快速定點突變將hGPx1蛋白骨架中含有的五個Cys突變?yōu)镾er。結(jié)果得到的seleno-hGPx1Ser突變體活力（5278U/μmol）較突變前提高了9倍，該活力在目前所有利用此方法制備的GPx相關蛋白中最高，，它甚至可與天然牛肝GPx（2084U/μmol）、兔肝GPx（5780U/μmol）相媲美。酶促反應動力學研究表明，該突變體的催化機制同天然GPx相同，均為乒乓機制。該研究一定程度上解決了天然GPx來源有限的問題，同時有助于我們今后對天然hGPx1催化機理的進一步研究及認識。 （2）高活力含硒hGPx1突變體的制備及其結(jié)構(gòu)與性質(zhì)的研究 為了進一步研究hGPx1結(jié)構(gòu)與性質(zhì)之間的關系，本研究利用快速定點突變依次將hGPx1中的Cys-2, Cys-78, Cys-115, Cys-156, Cys-202突變?yōu)镾er，并聯(lián)合使用SPP系統(tǒng)和Cys缺陷表達系統(tǒng)對上述hGPx1突變體進行表達。實驗結(jié)果顯示這些突變體的活力隨蛋白質(zhì)內(nèi)非催化Sec數(shù)目的減少，其催化活力逐漸提高，當hGPx1中所有Cys均被突變?yōu)镾er后，得到突變體seleno-hGPx1-C2/78/115/156/202S的活力最高，為21268U/μmol，該活力約是天然牛GPx1活力的10倍。與此同時，利用計算機輔助模擬對突變體蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)進行了分析，結(jié)果發(fā)現(xiàn)催化三聯(lián)體中Sec與底物GSH間的距離對催化效率有很大影響，距離近則有助于催化反應進行，距離遠則反之。進一步證實了用該系統(tǒng)制備硒蛋白時，將Cys突變?yōu)镾er可以減少Sec非特異性取代對蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)及活性產(chǎn)生的負面影響，進而提高催化能力，這對今后hGPx1結(jié)構(gòu)及催化機制的研究奠定了良好的基礎。此外，與單獨使用缺陷表達相比，該方法的不僅可以增加蛋白產(chǎn)率、降低生產(chǎn)成本，而且很大程度上提高了蛋白活力。 （3）含硒hGPx2突變體的制備及其結(jié)構(gòu)與性質(zhì)的研究 胃腸道GPx（GPx2）被認為是抵抗由飲食攝入氧化劑或腸道微生物氧化壓力的第一道防線。為了使用SPP系統(tǒng)和Cys缺陷表達系統(tǒng)制備具有活力的重組seleno-hGPx2突變體蛋白，首先對hGPx2基因進行設計，將編碼催化基團Sec-40的密碼子改為編碼Cys的密碼子；同時將編碼Cys殘基的密碼子改為編碼Ser殘基的密碼子。得到的seleno-hGPx2突變體活力與天然hGPx4在同一數(shù)量級，但比天然hGPx1低一個數(shù)量級。對其酶促反應動力學研究發(fā)現(xiàn)，該酶的催化機制與天然GPx相同為乒乓機制。由于目前仍沒有對純化后GPx2活力及相關動力學常數(shù)的報道，該研究對天然GPx2的認識具有重要意義。此外，對seleno-hGPx2突變體結(jié)構(gòu)的模擬有助于我們今后對GPx2功能及性質(zhì)的研究。（4）基于定點突變研究Seleno-hGSTZ1c-1c的催化活性 人Zeta型谷胱甘肽硫轉(zhuǎn)移酶1c-1c (hGSTZ1c-1c)具有GSH結(jié)合位點，被視為模擬GPx的理想骨架蛋白。為了獲得具有GPx活力的模擬酶，首先將hGSTZ1c-1c非催化中心的Cys-137、Cys-154、Cys-165和Cys-205突變?yōu)镾er，然后分別將催化中心的14、15及17位三個氨基酸殘基突變?yōu)镃ys，再利用Cys缺陷型大腸桿菌表達系統(tǒng)將其特定地轉(zhuǎn)化為Sec，即把GPx的催化基團引入到hGSTZ1c-1c中。其中制備的seleno-hGSTZ1c-1c-15C、14C/15C和17C三個含硒突變體具有一定的GPx活力，取得了突破性進展。對非含硒突變體性質(zhì)研究發(fā)現(xiàn)，Ser-14或Ser-15任何一個殘基發(fā)生突變都會導致hGSTZ1c-1c的GST活力幾乎喪失，這表明Ser-14、Ser-15在催化反應中發(fā)揮著重要作用，但前者主要是與底物結(jié)合，后者更側(cè)重于催化。

【關鍵詞】：
【學位授予單位】：吉林大學
【學位級別】：博士
【學位授予年份】：2015
【分類號】：Q55
【目錄】：

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