ADP的濃度對(duì)鞭毛拍擊的頻率和彎曲的程度有著顯著的影響,這一機(jī)制尚不明確。本文以軸絲動(dòng)力蛋白分子水解ATP特性為基礎(chǔ),建立了一個(gè)軸絲動(dòng)力蛋白復(fù)合體工作循環(huán)的化學(xué)動(dòng)力學(xué)模型,該模型既考慮了動(dòng)力蛋白雙頭之間的相互協(xié)作對(duì)化學(xué)反應(yīng)速率的影響,也考慮了ADP與ATP在動(dòng)力蛋白機(jī)械化學(xué)循環(huán)過程中的競(jìng)爭(zhēng)關(guān)系。模型的數(shù)值計(jì)算顯示,動(dòng)力蛋白處于各種狀態(tài)的幾率隨時(shí)間振動(dòng),振動(dòng)的頻率及ADP的濃度對(duì)鞭毛振動(dòng)頻率的影響,與實(shí)驗(yàn)中鞭毛拍擊的頻率基本相同。上述研究結(jié)果表明,軸絲動(dòng)力蛋白雙頭協(xié)作引起的化學(xué)振蕩可能是鞭毛拍擊的動(dòng)力學(xué)基礎(chǔ)。 

【文章來源】：內(nèi)蒙古大學(xué)學(xué)報(bào)(自然科學(xué)版). 2020,51(05)北大核心

【文章頁數(shù)】：7 頁

【部分圖文】：

動(dòng)力蛋白的四態(tài)循環(huán)模型

四態(tài)模型可以被簡(jiǎn)化為二態(tài)模型,如圖2所示。該模型把四態(tài)模型中的后三個(gè)過程合為一個(gè)狀態(tài),分為結(jié)合態(tài)和分離態(tài)。文獻(xiàn)[11]充分考慮了軸絲動(dòng)力蛋白復(fù)合體雙頭之間的相互作用,將動(dòng)力蛋白復(fù)合體的雙頭看作不可分割的整體,給出了雙頭動(dòng)力蛋白復(fù)合體的10種狀態(tài),并建立了相應(yīng)的化學(xué)動(dòng)力學(xué)方程組。該研究的結(jié)果表明,處于兩個(gè)頭部都包含底物且都與微管脫離狀態(tài)的動(dòng)力蛋白的比例與鞭毛拍擊的頻率成正比。但沒有得出各類狀態(tài)的比例隨時(shí)間變化的過程。受文獻(xiàn)[11]和其它研究成果的啟發(fā)[16],Goldstein等[12]考慮了雙頭之間的協(xié)作對(duì)化學(xué)反應(yīng)速率的影響,提出了軸絲動(dòng)力蛋白化學(xué)循環(huán)的雙頭二態(tài)模型。計(jì)算結(jié)果顯示,在給定產(chǎn)物和底物濃度的條件下,動(dòng)力蛋白處于各類狀態(tài)的比例隨時(shí)間周期性地變化。然而該模型中動(dòng)力蛋白只有二種狀態(tài),不能體現(xiàn)產(chǎn)物ADP在機(jī)械化學(xué)循環(huán)中所起的作用及其對(duì)動(dòng)力蛋白振動(dòng)特性的影響。而在鞭毛拍擊和軸絲動(dòng)力蛋白的單分子實(shí)驗(yàn)中一再證明,ADP的濃度對(duì)振動(dòng)的頻率和鞭毛彎曲的程度具有決定性的作用。

本文在上述研究工作成果的基礎(chǔ)上,提出一個(gè)新的軸絲動(dòng)力蛋白的工作循環(huán)模型。該模型既考慮了動(dòng)力蛋白雙頭之間的相互協(xié)作對(duì)化學(xué)反應(yīng)速率的影響,也考慮了ATP和ADP在動(dòng)力蛋白機(jī)械化學(xué)循環(huán)過程中所起的作用,如圖3所示。圖3中Xi表示動(dòng)力蛋白二聚體的狀態(tài),ki表示速率常數(shù)。ATP結(jié)合到動(dòng)力蛋白頭部用X1→X2和X2→X3表示,ATP水解及產(chǎn)物釋放表示為X3→X2和X2→X1,而X4?X1和X4?X5表示ADP釋放及其逆過程。我們的模型還包括動(dòng)力蛋白不結(jié)合ATP的情況下,與微管的相互作用,這種作用由圖3中的X0?X1表示。其中X0→X1的態(tài)轉(zhuǎn)變可能來自動(dòng)力蛋白與微管的靜電引力等物理作用,而其逆過程X1→X0,可能來自軸絲中微管間的相對(duì)滑動(dòng)對(duì)動(dòng)力蛋白產(chǎn)生的拉曳力。

【參考文獻(xiàn)】：
期刊論文
[1]基于三磷酸腺苷調(diào)節(jié)的分子馬達(dá)單向能量躍遷模型[J]. 李晨璞,韓英榮,展永,謝革英,胡金江,張禮剛,賈利云.  物理學(xué)報(bào). 2013(19)



本文編號(hào)：3606251