本課題以羊乳為試驗(yàn)材料,分析了pH和熱處理?xiàng)l件下鈣鹽在膠束相和乳清相中的分布情況,探討了乳鈣和氯化鈣的添加對(duì)羊乳乳蛋白熱穩(wěn)定性的變化;同時(shí)系統(tǒng)研究了鈣鹽對(duì)羊乳酪蛋白膠束穩(wěn)定性的影響,并針對(duì)鈣鹽添加對(duì)液態(tài)乳品質(zhì)和貯藏特性的變化以及鈣鹽脫除對(duì)羊乳乳蛋白功能特性進(jìn)行了討論。該課題優(yōu)化了鈣類羊乳制品的加工條件和貯藏穩(wěn)定性,為鈣類功能性乳品的深入研究、羊乳的擴(kuò)展應(yīng)用以及工業(yè)化生產(chǎn)提供了理論依據(jù)。（1）對(duì)不同pH和熱處理?xiàng)l件下羊乳中鈣含量的研究結(jié)果表明,在65℃及以上時(shí),乳清相中可溶性鈣含量隨溫度升高顯著降低（P<0.05）,而pH在6.9-4.9之間時(shí),乳清相中可溶性鈣含量隨pH降低顯著增加（P<0.05）。鈣鹽的添加和脫除均使得羊乳乳蛋白的熱穩(wěn)定性降低。乳鈣添加量為0.6 g/L和1.0 g/L以及氯化鈣添加量為0.4 g/L和1.0 g/L的羊乳乳蛋白在熱處理過(guò)程中由規(guī)則結(jié)構(gòu)向無(wú)規(guī)則結(jié)構(gòu)轉(zhuǎn)變程度高于未加鈣的熱處理組,而鈣的脫除則降低了這種轉(zhuǎn)變程度。（2）采用超高速離心法分別得到不同鈣鹽含量的酪蛋白（casein,CN）,對(duì)羊乳酪蛋白膠束穩(wěn)定性的研究發(fā)現(xiàn),乳鈣和氯化鈣的添加均導(dǎo)致羊... 

【文章來(lái)源】：齊魯工業(yè)大學(xué)山東省

【文章頁(yè)數(shù)】：87 頁(yè)

【學(xué)位級(jí)別】：碩士

【部分圖文】：

鈣與酪蛋白的相互作用機(jī)制

第1章緒論6注：陰影部分表示疏水性區(qū)域，空白部分表示親水性區(qū)域。圖1.1鈣與酪蛋白的相互作用機(jī)制Fig.1.1Mechanismofinteractionbetweencalciumandcasein1.3.4鈣與κ-酪蛋白的相互作用κ-酪蛋白位于酪蛋白膠束外圍，是酪蛋白中唯一一個(gè)被糖基化的蛋白質(zhì)。與其它酪蛋白不同，κ-酪蛋白沒有磷酸絲氨酸簇和蘇氨酸糖苷化殘基，只含有一個(gè)磷酸絲氨酸殘基，不能強(qiáng)烈地與鈣離子結(jié)合，對(duì)鈣離子誘導(dǎo)沉淀不敏感[36]。在pH6.6時(shí)，每摩爾的κ-酪蛋白只能結(jié)合2摩爾的Ca2+。κ-酪蛋白這種特殊的化學(xué)結(jié)構(gòu)，使其親水能力較強(qiáng)，在Ca2+存在時(shí)，它可以抑制αs-酪蛋白和β-酪蛋白發(fā)生沉淀，具有穩(wěn)定酪蛋白膠束空間結(jié)構(gòu)的作用[37-38]。同時(shí)，鈣離子也可通過(guò)屏蔽帶負(fù)電荷的基團(tuán)來(lái)減少膠束電荷，防止κ-酪蛋白在特定pH下的解離。如圖1.2所示，當(dāng)κ-酪蛋白中Phe105-Met106肽鍵被酶分解為副-κ-酪蛋白和酪蛋白糖巨肽時(shí)，前者隨酪蛋白膠束一同沉淀，后者由于高負(fù)電荷和強(qiáng)極性存在于溶液中，導(dǎo)致其穩(wěn)定作用喪失[39]。圖1.2凝乳酶對(duì)κ-酪蛋白的分解示意圖[39]Fig.1.2Schematicdiagramofthedecompositionofκ-caseinbychimosin[39]1.3.5鈣與乳清蛋白的相互作用機(jī)制乳清蛋白由α-乳白蛋白、β-乳球蛋白和血清白蛋白等微量小分子蛋白構(gòu)成[40]。在乳清相中，鈣離子含量占牛乳中總鈣的31%，主要位于α-乳白蛋白。與含有較多鈣離子結(jié)合位點(diǎn)的αs-酪蛋白和β-酪蛋白不同，α-乳白蛋白含有一個(gè)鈣活性中心，可以和鈣離子結(jié)合[41]。

齊魯工業(yè)大學(xué)碩士學(xué)位論文71.3.5.1鈣與α-乳白蛋白的相互作用α-乳白蛋白是金屬結(jié)合蛋白，與鈣的相互作用機(jī)制在于其含有α-螺旋和β-片狀兩個(gè)固有結(jié)構(gòu)域。該結(jié)構(gòu)域由半胱氨酸（cysteine，Cys）殘基Cys73和Cys91之間的二硫橋連接，形成Ca2+結(jié)合環(huán)。蛋白分子中的天門冬氨酸（asparticacid，Asp）殘基Asp82、Asp87、Asp88的羧基氧配體和Asp84、賴氨酸（lysine，Lys）Lys79的羰基氧化物以及1或2個(gè)水分子可與1分子的Ca2+強(qiáng)烈結(jié)合，形成五角雙錐結(jié)構(gòu)，如圖1.3所示[42]。Ca2+與α-乳白蛋白的相互作用影響其三級(jí)結(jié)構(gòu)以及分子穩(wěn)定性。在pH低于3.5以下時(shí)，α-乳白蛋白發(fā)生構(gòu)象的酸轉(zhuǎn)變，其原因在于，高濃度的H+對(duì)Ca2+結(jié)合部位進(jìn)行競(jìng)爭(zhēng)，從而減弱α-乳白蛋白與Ca2+的結(jié)合，引起構(gòu)象的轉(zhuǎn)變[43]。另外，Ca2+與α-乳白蛋白結(jié)合在抵抗熱變性方面具有穩(wěn)定性：在Ca2+存在下，α-乳白蛋白與鈣發(fā)生聚合，其自然態(tài)和變性態(tài)的熱轉(zhuǎn)變溫度超過(guò)40℃以上，熱穩(wěn)定性提高，即使在低溫下變性后仍可復(fù)性。但當(dāng)pH低于5時(shí)，α-乳白蛋白由于溫度和濃度的變化發(fā)生構(gòu)象的改變，Asp殘基質(zhì)子化，減弱甚至失去結(jié)合Ca2+的能力[44]，熱穩(wěn)定性降低，低溫下發(fā)生變性，變性后不再?gòu)?fù)性。由于α-乳白蛋白具有良好的Ca2+親合力，當(dāng)Ca2+重新與α-乳白蛋白結(jié)合時(shí)，在低溫下可恢復(fù)其天然結(jié)構(gòu)[30]。圖1.3鈣與α-乳白蛋白的相互作用Fig.1.3Interactionbetweencalciumandα-lactalbumin1.3.5.2鈣對(duì)β-乳球蛋白和κ-酪蛋白相互作用的影響乳清蛋白與酪蛋白膠束在經(jīng)過(guò)高溫處理時(shí)，兩者通過(guò)巰基-二硫鍵反應(yīng)發(fā)生相互作用，而鈣離子的存在促進(jìn)了β-乳球蛋白的熱變性以及其與κ-酪蛋白間的相互作用，使得膠束表面κ-酪蛋白C-末端的“毛發(fā)”部分變得僵直，從而降低膠束?

【參考文獻(xiàn)】：
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