發(fā)布時間：2018-04-12 13:00

  本文選題：柚皮素 + 人血清白蛋白��； 參考：《分析試驗室》2016年01期

【摘要】：在模擬生理條件下,利用熒光光譜法和紫外吸收光譜法研究了柚皮素(NG)與人血清白蛋白(HSA)的相互作用。實驗結(jié)果表明,NG對HSA的內(nèi)源性熒光具有猝滅作用,屬于靜態(tài)猝滅過程。計算了NG-HSA體系的結(jié)合常數(shù)、結(jié)合位點數(shù)及反應(yīng)的熱力學(xué)參數(shù)ΔG,ΔH和ΔS,由此推出二者主要通過氫鍵和范德華力自發(fā)形成了摩爾比為1∶1的非共價復(fù)合物。依據(jù)F錸rster非輻射能量轉(zhuǎn)移理論求得二者之間的結(jié)合距離為3.41 nm。三維熒光、同步熒光光譜和結(jié)合位點取代實驗指出,NG主要與HSA的III A亞結(jié)構(gòu)域中site II位點的酪氨酸結(jié)合。
[Abstract]:Under simulated physiological conditions, the interaction between naringin (NGN) and human serum albumin (HSA) was studied by fluorescence spectroscopy and ultraviolet absorption spectrometry.The results show that NG has a quenching effect on the endogenous fluorescence of HSA, which is a static quenching process.The binding constants, binding sites and thermodynamic parameters 螖 G, 螖 H and 螖 S of the NG-HSA system were calculated. It was deduced that the non-covalent complexes with a molar ratio of 1:1 were formed mainly by hydrogen bonding and van der Waals force.According to the non-radiative energy transfer theory of F rhenium rster, the binding distance between them is 3.41 nm.Three-dimensional fluorescence, synchronous fluorescence spectra and binding site substitution experiments indicated that Ong mainly binds to tyrosine of site II site in the III A substructure of HSA.
【作者單位】： 長春理工大學(xué)清潔能源技術(shù)研究所;長春理工大學(xué)生命科學(xué)技術(shù)學(xué)院;
【基金】：國家自然科學(xué)基金(21153003) 吉林省教育廳(201574) 長春理工大學(xué)博士后基金(2014年)項目資助
【分類號】：R446.11;O657.3

【參考文獻】

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【共引文獻】

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【相似文獻】

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本文編號：1739845